生物学杂志

生物学杂志 ›› 2022, Vol. 39 ›› Issue (1): 51-.doi: 10. 3969/ j. issn. 2095-1736. 2022. 01. 051

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大腹园蛛重组嵌合蛛丝蛋白:一种高分子量的生物材料

  

  1. 东华大学生物科学与技术研究所, 上海201620
  • 出版日期:2022-02-18 发布日期:2022-02-15
  • 通讯作者: 孟清,教授,研究方向为蛛丝蛋白和蛋白质内含子,E-mail: mengqing@dhu.edu.cn
  • 作者简介:贾秋品,博士研究生,研究方向为蛛丝蛋白的结构和功能,E-mail:xibeizi122@126.com
  • 基金资助:
    国家自然科学基金资助项目(31570721);中央高校基本科研业务费专项资金资助项目(CUSF-DH-D-2015045)

Araneus ventricosus recombinant chimeric spidroin: a biomaterial with high molecular weight

  1. Institute of Biological Science and Biotechnology, Donghua University, Shanghai 201620, China
  • Online:2022-02-18 Published:2022-02-15

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摘要：

基于大腹园蛛的两种蛛丝基因构建三部分嵌合的重组蛛丝蛋白iN7RC,在大肠杆菌中成功表达,通过纯化得到产量为34 mg/ L 的高纯度分子质量高达165. 2 ku 的重组蛛丝蛋白。不同pH 值下的圆二色谱分析显示iN7RC蛋白质的二级结构组分中的α-helix 结构占比随着pH 值的降低明显减少。通过手工牵拉的方式获得具有高强度和高延展性的重组蛛丝纤维,为蛛丝仿生材料的广泛应用奠定基础。


关键词: 重组蛛丝蛋白, 大腹园蛛, 蛋白表达, 二级结构, 蛛丝纤维

Abstract: A tripartite chimeric recombinant spidroins iN7RC was designed based on two spidroin genes from Araneus ventricosus, successfully expressed in E. coli cells, and obtained a highly pure 162. 5 ku recombinant spidroin through purification at a yield of 34 mg/ L.The circular dichroism (CD) spectra of iN7RC spidroin solution under different pHs indicated that the content of the secondary structure α-helix was distinctly decreased along with the declining pH value. Recombinant spider silk fibers with superior strength and extensibility were acquired by hand-drawing, which paved the foundation for the extensive application of biomaterials.

Key words: recombinant spidroin, Araneus ventricosus, protein expression, secondary structure, silk fiber

中图分类号: